Studie an Raps und AckerschmalwandNeue Wege der Regulation des Langstrecken-RNA-Transports

19. Dezember 2022, von MIN-Dekanat

Foto: UHH/MIN/Ostendorp

'Phloem-associated RNA chaperone-like (PARCL) proteins' unter dem Makroskop.

Ein Hamburger Forschungsteam unter Leitung des Fachbereichs Biologie der Universität Hamburg hat ein RNA-bindendes Protein in Raps und Ackerschmalwand charakterisiert. Die Ergebnisse zeigen neue Wege der Regulation des Langstrecken-RNA-Transports, den Pflanzen zur Informationsweiterleitung nutzen und wurden in der Fachzeitschrift „Journal of Biological Chemistry“ veröffentlicht.

In Pflanzen werden Informationen zu eingehenden Reizen wie Stressreaktionen, Pflanzenentwicklung und -fortpflanzung zwischen entfernten Pflanzengeweben über Nährstoffleitbahnen (das Phloem) ausgetauscht. Mehrere Studien deuten darauf hin, dass spezifische RNAs zu den potenziellen Informationsüberträgern gehören. Allerdings ist noch nicht geklärt, wie diese in die Nährstoffleitbahnen gelangen, dort transportiert und am Zielort freigesetzt werden. Forschende nehmen an, dass sogenannte phloemmobile RNA-bindende Proteine (RBPs) die RNA-Bewegung erleichtern.

In einer Studie unter Beteiligung der Fachbereiche Biologie und Chemie der Universität Hamburg, dem Deutschen Elektronen-Synchrotron DESY und dem European Molecular Biology Laboratory Hamburg (EMBL) wurden nun zwei Proteine aus Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) und Raps (Brassica napus) gefunden und charakterisiert, die aufgrund ihrer Funktion und Struktur für die RNA-Bewegung zuständig sein könnten.

Das Team nahm dafür die Microscale Thermophorese (MST) zu Hilfe, mit welcher Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen ermittelt werden können. „Es zeigte sich, dass die im Phloem zahlreich vorkommenden Proteine, die ‚phloem-associated RNA chaperone-like (PARCL) proteins‘ ein breites Spektrum von RNAs binden können“, sagt Dr. Anna Ostendorp.  „Zusätzlich konnten wir über in-vitro Assays eine RNA-Chaperon-Aktivität beobachten, das heißt, dass PARCL-Proteine RNAs bei der Faltung unterstützen“ Darüber hinaus untersuchte das Team über ‚Small-angle X-ray scattering‘ (Kleinstwinkel-Röntgenstreuung) - die Struktur des PARCL-Proteins. „Dabei wies es einen hohen Grad an Unordnung auf, der typisch für ubiquitär RNA-bindende Proteine ist“, sagt Dr. Steffen Ostendorp.

Die Ergebnisse zeigen einen Mechanismus, zur Steuerung der Bildung von PARCL-Proteinkomplexen, einer sogenannten Phasentrennung, was für das Laden, den Transport und das Entladen von RNA während des Langstreckentransports wichtig sein könnte.